Ці антимікробні пептиди спочатку були отримані із систем захисту комах, ссавців, земноводних тощо, і вони в основному включають чотири категорії:
1. цекропін спочатку був присутній в імунній лімфі Cecropiamoth, який в основному зустрічається в інших комах, і подібні бактерицидні пептиди також виявлені в кишечнику свиней.Зазвичай вони характеризуються сильно лужною N-кінцевою областю, за якою слідує довгий гідрофобний фрагмент.
2. Антимікробні пептиди Xenopus (magainin) отримують з м'язів і шлунка жаб.Також було виявлено, що структура антимікробних пептидів ксенопусів є спіральною, особливо в гідрофобних середовищах.Конфігурацію антипептидів ксенопусів у ліпідних шарах вивчали за допомогою N-міченого твердофазного ЯМР.Виходячи з хімічного зсуву ациламінового резонансу, спіралі антипептидів ксенопуса були паралельними двошаровими поверхнями, і вони могли зближуватися, утворюючи клітку розміром 13 мм з періодичною спіральною структурою 30 мм.
3. дефензин Захисні пептиди отримують із полімакрофагів кролика полікаріотичних нейтрофілів людини з повною ядерною часточкою та клітинами кишківника тварин.Групу антимікробних пептидів, подібних до захисних пептидів ссавців, було виділено з комах, які називаються «захисними пептидами комах».На відміну від захисних пептидів ссавців, захисні пептиди комах активні лише проти грампозитивних бактерій.Навіть захисні пептиди від комах містять шість залишків Cys, але метод дисульфідного зв’язування один з одним відрізняється.Спосіб зв'язування внутрішньомолекулярного дисульфідного містка антибактеріальних пептидів, екстрагованих з Drosophila melanogast, був подібний до режиму захисних пептидів рослин.У кристалічних умовах захисні пептиди представлені у вигляді димерів.
4. Тахіплесин отримують з підковоносів, які називаються підковоносами.Дослідження конфігурації показують, що він приймає антипаралельну конфігурацію B-складання (3-8 позицій, 11-16 позицій), в якійβ-кут з'єднані один з одним (8-11 положення), а між положеннями 7 і 12 і між положеннями 3 і 16 утворюються два дисульфідні зв'язки.У цій структурі гідрофобна амінокислота розташована з одного боку площини, а шість катіонних залишків з’являються на хвості молекули, тому структура також є біофільною.
З цього випливає, що майже всі антимікробні пептиди є катіонними за своєю природою, навіть якщо вони різняться за довжиною та висотою;На високому кінці, будь то у формі альфа-спіралі абоβ-спільною рисою є складчастість, бітропна структура.
Час публікації: 20 квітня 2023 р