Дисульфідні зв'язки є невід'ємною частиною тривимірної структури багатьох білків.Ці ковалентні зв'язки можна знайти майже у всіх позаклітинних пептидах і білкових молекулах.
Дисульфідний зв'язок утворюється, коли атом сірки цистеїну утворює ковалентний одинарний зв'язок з іншою половиною атома сірки цистину в різних положеннях білка.Ці зв’язки допомагають стабілізувати білки, особливо ті, що виділяються з клітин.
Ефективне утворення дисульфідних зв’язків включає кілька аспектів, таких як правильне управління цистеїнами, захист амінокислотних залишків, методи видалення захисних груп і методи сполучення.
Пептиди були щеплені дисульфідними зв'язками
Організм Gutuo має зрілу технологію кільця дисульфідного зв’язку.Якщо пептид містить лише одну пару Cys, утворення дисульфідного зв’язку є простим.Пептиди синтезуються у твердій або рідкій фазі,
Потім його окислювали в розчині pH8-9.Синтез є відносно складним, коли необхідно утворити дві або більше пар дисульфідних зв’язків.Хоча утворення дисульфідного зв’язку зазвичай завершується пізно в схемі синтезу, іноді введення попередньо сформованих дисульфідів є вигідним для зв’язування або подовження пептидних ланцюгів.Bzl є захисною групою Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys тощо, які широко використовуються в симбіонтах.Ми спеціалізуємося на синтезі дисульфідних пептидів, включаючи:
1. Усередині молекули утворюються дві пари дисульфідних зв’язків, а між молекулами – дві пари дисульфідних зв’язків.
2. Три пари дисульфідних зв’язків утворюються всередині молекули і три пари дисульфідних зв’язків утворюються між молекулами
3. Синтез поліпептиду інсуліну, коли між різними пептидними послідовностями утворюються дві пари дисульфідних зв’язків.
4. Синтез трьох пар пептидів, пов’язаних дисульфідними зв’язками
Чому цистеїнілова аміногрупа (Cys) така особлива?
Бічний ланцюг Cys має дуже активну реактивну групу.Атоми водню в цій групі легко заміщуються вільними радикалами та іншими групами, і таким чином можуть легко утворювати ковалентні зв’язки з іншими молекулами.
Дисульфідні зв'язки є важливою частиною тривимірної структури багатьох білків.Дисульфідні місткові зв'язки можуть зменшити еластичність пептиду, збільшити жорсткість і зменшити кількість потенційних зображень.Це обмеження зображення є важливим для біологічної активності та структурної стабільності.Його заміна може бути драматичною для загальної структури білка.Гідрофобні амінокислоти, такі як Dew, Ile, Val, є стабілізатором спіралі.Оскільки він стабілізує α-спіраль дисульфідного зв’язку утворення цистеїну, навіть якщо цистеїн не утворює дисульфідних зв’язків.Тобто, якби всі залишки цистеїну були у відновленому стані (-SH, що містять вільні сульфгідрильні групи), був би можливий високий відсоток спіральних фрагментів.
Дисульфідні зв'язки, утворені цистеїном, міцні до стабільності третинної структури.У більшості випадків SS містки між зв'язками необхідні для утворення четвертинних структур.Іноді залишки цистеїну, які утворюють дисульфідні зв'язки, знаходяться далеко один від одного в первинній структурі.Топологія дисульфідних зв'язків є основою для аналізу гомології первинної структури білка.Залишки цистеїну гомологічних білків дуже консервативні.Тільки триптофан був статистично більш консервативним, ніж цистеїн.
Цистеїн знаходиться в центрі каталітичного центру тіолази.Цистеїн може утворювати ацильні проміжні сполуки безпосередньо з субстратом.Відновлена форма діє як «сірчаний буфер», який утримує цистеїн у білку у відновленому стані.Коли pH низький, рівновага сприяє відновленій формі -SH, тоді як у лужному середовищі -SH більш схильний до окислення з утворенням -SR, а R є чим завгодно, але не атомом водню.
Цистеїн також може реагувати з перекисом водню та органічними перекисами як детоксикант.
Час публікації: 19 травня 2023 р